Protéines structurelles servent principalement de constructeurs de traction dans les cellules et les tissus. Ils n'ont généralement pas de fonction enzymatique, ils n'interfèrent donc normalement pas avec les processus métaboliques. Les protéines structurelles forment généralement de longues fibres et donnent z. B. ligaments, tendons et os leur force et leur motilité, leur mobilité. Plusieurs types différents de protéines structurales représentent environ 30% de toutes les protéines présentes chez l'homme.
Quelle est la protéine structurelle?
Les protéines, qui confèrent principalement aux tissus sa structure et sa résistance à la déchirure, sont résumées sous le terme de protéines structurales. Les protéines structurales sont caractérisées par le fait qu'elles ne sont généralement pas impliquées dans les processus métaboliques enzymatiques-catalytiques.
Les scléroprotéines, qui sont comptées parmi les protéines structurales, forment généralement des molécules à longue chaîne sous la forme d'acides aminés enchaînés, qui sont liés les uns aux autres par des liaisons peptidiques. Les protéines structurales ont souvent des séquences d'acides aminés récurrentes qui permettent aux molécules d'avoir des structures secondaires et tertiaires spéciales telles que des hélices doubles ou triples, ce qui conduit à une résistance mécanique particulière. Les protéines structurales importantes et connues sont z. B. Kératine, collagène et élastine. La kératine est l'une des protéines structurelles fibreuses qui structurent la peau (épiderme) ainsi que les cheveux et les ongles.
Avec plus de 24% de toutes les protéines présentes dans le corps humain, les collagènes forment le plus grand groupe de protéines structurelles. Ce qui est frappant avec les collagènes, c'est que chaque troisième acide aminé est la glycine et que la séquence glycine-proline-hydroxyproline s'accumule. Les collagènes résistants aux déchirures sont les composants les plus importants des os, des dents, des ligaments et des tendons (tissu conjonctif). Contrairement aux collagènes, qui peuvent difficilement être étirés, l'élastine donne à certains tissus la capacité de s'étirer. L'élastine est donc un composant important dans les poumons, dans les parois des vaisseaux sanguins et dans la peau.
Fonction, effet et tâches
Différentes classes de protéines sont regroupées sous le terme de protéine structurale. Toutes les protéines structurales ont en commun que leur fonction principale est de donner structure et résistance au tissu dans lequel elles se trouvent. Une large gamme des propriétés structurelles nécessaires est requise. Les collagènes, qui forment la protéine structurelle des ligaments et des tendons, sont extrêmement résistants à la déchirure, car les ligaments et les tendons sont exposés à des contraintes élevées en termes de résistance à la déchirure.
En tant que composant dans les os et les dents, les collagènes doivent également pouvoir former des structures incassables. En plus de la résistance à la déchirure, d'autres tissus corporels ont besoin d'une élasticité particulière afin de pouvoir s'adapter aux conditions respectives. Les protéines structurales, qui appartiennent au groupe des élastines, remplissent cette tâche. Ils peuvent être étirés et sont, dans une certaine mesure, comparables aux fibres élastiques du tissu. Les élastines permettent des ajustements rapides de volume dans les vaisseaux sanguins, les poumons et diverses peaux et membranes qui enveloppent les organes et doivent faire face aux changements de taille des organes. Dans la peau humaine également, les collagènes et les élastines se complètent pour assurer à la fois fermeté et capacité à bouger la peau.
Alors que les collagènes dans les ligaments et les tendons garantissent principalement la résistance à la traction dans une certaine direction, les kératines, qui font partie des ongles et des orteils, doivent assurer une résistance à plat (bidimensionnelle). Une autre classe de protéines structurelles est constituée de protéines dites motrices, qui sont le principal composant des cellules musculaires. La myosine et d'autres protéines motrices ont la capacité de se contracter en raison d'un certain stimulus neuronal, de sorte que le muscle se raccourcit temporairement tout en utilisant de l'énergie.
Éducation, occurrence et propriétés
Les protéines structurelles, comme d'autres protéines, sont synthétisées dans les cellules. La condition préalable est que l'apport des acides aminés correspondants soit garanti. Premièrement, plusieurs acides aminés sont liés pour former des peptides et des polypeptides. Ces parties d'une protéine sont assemblées sur le réticulum endoplasmique rugueux pour former des parties plus grandes, puis pour former une molécule protéique complète.
Les protéines structurelles qui doivent remplir des fonctions en dehors des cellules de la matrice extracellulaire sont marquées et sont transportées dans l'espace extracellulaire par exocytose au moyen de vésicules sécrétoires. Les propriétés requises des protéines structurales couvrent un large spectre entre la résistance à la traction et l'élasticité. Les protéines structurales n'apparaissent normalement que dans les tissus, de sorte que leur concentration ne peut pas être facilement mesurée directement. Une concentration optimale ne peut donc pas être donnée.
Maladies et troubles
Les tâches complexes que les différentes protéines structurelles doivent assumer laissent supposer que des dysfonctionnements peuvent également se produire et entraîner des troubles et des symptômes. Cela peut également entraîner des dysfonctionnements au sein de la chaîne de synthèse, car un grand nombre d'enzymes et de vitamines sont nécessaires à la synthèse.
Les perturbations les plus notables surviennent lorsque les protéines correspondantes ne peuvent pas être synthétisées en raison d'un manque d'acides aminés. La majorité des acides aminés nécessaires peuvent être synthétisés par l'organisme lui-même, mais pas les acides aminés essentiels qui doivent être absorbés de l'extérieur sous forme d'aliments ou de compléments alimentaires. Même avec un apport adéquat d'acides aminés essentiels, l'absorption dans l'intestin grêle peut être perturbée en raison de maladies ou en raison de toxines ingérées ou en tant qu'effet secondaire de certains médicaments et provoquer une carence. Une maladie bien connue, quoique rare, dans ce contexte est la dystrophie musculaire de Duchenne.
La maladie est causée par un défaut génétique sur le chromosome X, de sorte que seuls les hommes sont directement affectés. Le défaut génétique signifie que la protéine structurelle dystrophine, qui est responsable de l'ancrage des fibres musculaires des muscles squelettiques, ne peut pas être synthétisée. Cela conduit à une dystrophie musculaire sévère. Une autre maladie héréditaire - également rare - conduit à la mitochondriopathie. Plusieurs défauts génétiques connus dans l'ADN et l'ADN mitochondrial peuvent provoquer des mitochondries. Une composition modifiée de certaines protéines structurales mitochondriales entraîne une réduction de l'apport énergétique pour tout l'organisme.
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